Aminokiselina

U kemijskom smislu, aminokiseline su molekule koje sadrže amino grupu (-NH2) ili karboksilnu grupu (-COOH). Njihova glavna biološka uloga je izgradnja bjelančevina, iako postoje i aminokiseline koje ne ulaze u sastav bjelančevina i nazivaju se neproteinske aminokiseline (npr. ß-alanin, ornitin i citrulin).

Aminokiseline su prirodni spojevi koji u prirodi rijetko dolaze u slobodnom stanju. Uglavnom su međusobno povezane čineći makromolekule peptida i proteina. U proteinima se nalazi samo dvadeset vrsta aminokiselina. Sve su one, osim prolina, α-aminokiseline jer su amino i karboksilne grupe vezane za isti, α-atom ugljika. Osim amino i karboksilne grupe, strukturu aminokiselina određuje i bočni lanac koji se naziva i ostatak i obilježava se sa R.

Podjela aminokiselina

Iako se aminokiselinama mogu dati sustavna imena npr. a-aminooctena kiselina, uobičajno je da se upotrebljavaju trivijalna imena koja su jednostavnija. R-grupe sadrže karakteristične osobine pojedinih aminokiselina, i mogu ih činiti alifatski ili aromatski bočni lanci koji mogu sadržati druge reaktivne grupe, mogu biti više ili manje polarne, hidrofilne ili hidrofobne, bazične ili kisele. R može biti atom vodika, alkilna skupina, aromatski prsten ili heterociklički prsten.

R - skupina predstavlja osnovu za podijelu aminokiselina:

Aminokiseline nepolarne R-skupine: (alanin, valin, leucin, izoleucin, prolin, fenilalanin, triptofan, metionin).
Aminokiseline polarne R-skupine (-ON, -ЅN, -SONH2). Ove grupe omogućuju formiranje vodikovih veza koje su osnova za formiranje viših oblika organizacije aminokiselina u molekulima proteina: (glicin, serin, treonin, cistein, tirozin, asparagin, glutamin).
Aminokiseline sa kiselom R-skupinom (sa negativno naelektriziranim bočnim lancima): (asparaginska kiselina i glutaminska kiselina).
Aminokiseline sa bazičnom R-skupinom (sa pozitivno naelektriziranim bočnim lancima): (lizin, arginin, histidin).

Jedna od osnovnih podjela aminokiselina je i na desne i lijeve aminokiseline, a odnosi se na položaj amino grupe u odnosu na ostatak lanca.

Uloga

Najvažnija kemijska reakcija aminokiselina je formiranje peptidne veze koja omogućava povezivanje dvije aminokiseline i stvaranje lanca aminokiselina (peptidi i proteini). Peptidna veza je veza između karboksilne grupe jedne aminokiseline i amino grupe druge aminokiseline, u kojoj se atom ugljika veže za atom dušika uz oslobađanje molekula vode.

Esencijalne i neesencijalne

U sastav čovjekovog organizma ulazi ukupno 20 aminokiselina. 9 od njih se mogu izgraditi u samom organizmu, dok je preostalih 11 neophodno unijeti kroz ishranu. Aminokiseline koje čovjekov organizam nije u stanju napraviti, a neophodne su za njegovo funkcioniranje se nazivaju esencijalne aminokiseline.

Esencijalne:

Neesencijalne:

Fizikalna svojstva

Amino kiseline su najvećim djelom kristalne čvrste tvari visokih tališta ( od 186 ° C za glutamin, do 344 °C za tirozin), topljive u vodi, a netopljive u nepolarnim organskim otapalima.

Visoka tališta i topljivost u vodi posljedica su njihove amfoternosti. One imaju svojstva kiselina i baza jer u istoj molekuli imaju karboksilnu i amino – skupinu. Karboksilna skupina otpušta proton (H), a amino skupina ga prima, pa amino skupina u čvrstom stanju iz molekulskog oblika prelazi u dipolni ion - "Zwitterion".

Kemijska svojstva

Aminokiseline imaju jednake reakcije kao one na amino skupini amina i karboksilnoj skupini karboksilnih kiselina. Ako u R – skupini nalazimo i neke druge funkcionalne skupine , kao npr. –OH ili –SH, one im daju dodatna kemijska svojstva. Od posebne je važnosti reakcija kojom se molekule aminokiselina međusobno povezuju jer tom reakcijom nastaju za život važni spojevi peptidi i proteini.

Strukture

Strukture, troslovne i jednoslnove oznake dvadeset aminokiselina kodiranih u standardnomm genetskom kodu:

L-alanin (Ala / A)
L-arginin (Arg / R)
L-asparagin (Asn / N)
L-asparaginska kiselina (Asp / D)
L-cistein (Cys / C)
L-glutaminska kiselina (Glu / E)
L-glutamin (Gln / Q)
L-glicin (Gly / G)
L-histidin (His / H)
L-izoleucin (Ile / I)
L-leucin (Leu / L)
L-lizin (Lys / K)
L-metionin (Met / M)
L-fenilalanin (Phe / F)
L-prolin (Pro / P)
L-serin (Ser / S)
L-treonin (Thr / T)
L-triptofan (Trp / W)
L-tirozin (Tyr / Y)
L-valin (Val / V)

Nastajanje dipeptida

Dvije aminokiseline mogu se međusobno vezati tako da reakcijom između karboksilne skupine jedne i amino skupine druge aminokiseline nastane amid. Tako nastali amidi zovu se peptidi, a veza između njih je amidna (peptidna) veza. Prema broju aminokiselina u peptidu, oni mogu biti: dipeptidi te polipeptidi (veći broj aminokiselina, oko 50) i proteini. Polipeptidi i proteini su prirodni polimeri (poliamidi).

Ovisno o tome koja od aminokiselina reagira s amino skupinom, ili karboksilnom skupinom, dvije se aminokiseline mogu međusobno vezati na dva načina. Stoga iz dvije aminokiseline mogu natati dva različita dipeptida, u kojim a aminokiselina na početku lanca ima slobodnu aminoskupinu, a ona kraju lanca karboksilnu skupinu.

Vanjske veze

Popis aminokiselina Arhivirano 2007-02-08 na Wayback Machine-u