انتقل إلى المحتوى

ليباز

من ويكيبيديا، الموسوعة الحرة
1GPL).

ليباز[1] أو اليباسيس (بالإنجليزية: Lipase)‏ هو انزيم يحفز انهيار أو تحلل الدهون.[2] يباسيس هي فئة فرعية من الاسترات . ينتجه البنكرياس ويختلط بالغذاء في الإثنا عشر.

اليباز يقوم بأداء أدوار أساسية في عملية الهضم والنقل ومعالجة الدهون الغذائية (مثل الدهون الثلاثية، الدهون، الزيوت ) في معظم الكائنات الحية. وجينات ترميز اليباز، موجودة في بعض الفيروسات أيضا .[3][4] ويعتبر الليباز إنزيمات من نوع الإستراز التي تحلمه الجليسريدات إلى أحماض دهنية وجليسرول، أو أسترات عضوية أخرى إلى الكحول .

الموقع

[عدل]

انزيم الليباز ينتج في البنكرياس وغدد الأمعاء الدقيقةو لا توجد الليباز فقط في الإفراز الخارجي للمعثكلة، ولكنها موزعة بكثرة في خلايا حيوانية مختلفة، حيث تحرر أحماضا دهنية للتنفس من جليسردات مخزنة، ويوجد الليباز بكثرة في الأحياء الدقيقة والنباتات.

الوظيفة

[عدل]

يقوم هذا الانزيم بتحلل الدهون من الغذاء إلى غليسيرول (Glycerol) والحموض الدهنية (Fatty acids) في عملية الهضم. يؤدي العوز بهذا الانزيم إلى انتقال الدهون الغير مهضومة في الامعاء، ولغائط دهني.

الليبازات البشرية

[عدل]

والليباز الرئيسي للإنسان والذي يكون في الجهاز الهضمي يسمى الليباز البنكرياس والبنكرياس والذي هو ذات الصلة ب 2 (PLRP2)، والتي يفرزها البنكرياس . البشر لديهم أيضا العديد من الأنزيمات الأخرى ذات الصلة، بما في ذلك الليباز الكبدي هتش (HL)، و ليباز البطانة ، و ليباز البروتين الدهني . ليس كل من هذه يباسيس تعمل في القناة الهضمية (انظر الجدول).

الاسم الجين الموقع الوصف الاضطرابات
الملح الصفراوية تعتمد الليباز ؟ البنكرياس، حليب الثدي يساعد في هضم الدهون
بنكرياس الليباز PNLIP عصارة هضمية من أجل عرض الأمثل انزيم النشاط في التجويف القناة الهضمية، يتطلب HPL بروتين آخر، colipase ، الذي يفرز أيضا من البنكرياس.[5]
ليباز الليزوزومية LIPA المساحة الداخلية من عضية : يحلول كما يشار إلى الليزوزومية حمض الليباز (LAL أو LIPA) أو حامض الكوليسترول استر هيدرولاز الكوليسترول استر مرض تخزين (CESD) و مرض ولمان على حد سوا التي تسببها طفرات في جين ترميز الليباز الليزوزومية.[6]
ليباز كبدي LIPC البطانة كبدي الليباز الأفعال على ما تبقى من الدهون التي تقوم على البروتينات الدهنية في الدم لتجديد LDL ( البروتين الدهني منخفض الكثافة )
ليباز البروتين الشحمي LPL أو "LIPD" البطانة الليباز البروتين الدهني ظائف في الدم للعمل على triacylglycerides التي تقوم على VLDL (منخفض جدا كثافة البروتين الدهني ) بحيث الخلايا يمكن أن يستغرق فترة تصل المحررة الأحماض الدهنية نقص الليباز البروتين الدهني ينجم عن طفرات في الجين الترميز ليباز البروتين الشحمي .[7][8]
هرمون الليباز الحساس LIPE داخل الخلايا
ليباز المعدة LIPF عصارة هضمية وظائف في الرضع في درجة الحموضة شبه محايد للمساعدة في هضم الدهون
ليباز البطانة LIPG البطانة
بروتين بنكرياس الليباز ذات الصلة 2 PNLIPRP2 أو "PLRP2" عصارة هضمية
بروتين بنكرياس الليباز ذات الصلة1 PNLIPRP1 أو "PLRP1" عصارة هضمية بروتين بنكرياس الليباز ذات الصلة1 هي مشابهة جدا لPLRP2 (وربما نشأت عن الجينات الثلاثة عبر الازدواجية الجينات من البنكرياس سلفي واحد الليباز الجينات). ومع ذلك، فان PLRP1 يخلو من نشاط الليباز وتبقى وظيفته غير معروفة، على الرغم من أنه يتم حفظه في عدد من الثدييات .[9][10]
ليباز اللسان ؟ عصارة هضمية نشط في مستويات الحموضة في المعدة. pH المثالية هي حوالي 3.5-6. Screted من قبل النكفية والغدد إيبنر في الجزء الخلفي من اللسان.

المراجع

[عدل]
  1. ^ معجم البيولوجيا في علوم الأحياء والزراعة (بالعربية والإنجليزية)، القاهرة: مجمع اللغة العربية بالقاهرة، ص. 136، OCLC:784510940، QID:Q126172615
  2. ^ Svendsen A (2000). "Lipase protein engineering". Biochim Biophys Acta. ج. 1543 ع. 2: 223–228. DOI:10.1016/S0167-4838(00)00239-9. PMID:11150608.
  3. ^ Afonso C, Tulman E, Lu Z, Oma E, Kutish G, Rock D (1999). "The Genome of Melanoplus sanguinipes Entomologists". J Virol. ج. 73 ع. 1: 533–52. PMC:103860. PMID:9847359.{{استشهاد بدورية محكمة}}: صيانة الاستشهاد: أسماء متعددة: قائمة المؤلفين (link)
  4. ^ Girod A, Wobus C, Zádori Z, Ried M, Leike K, Tijssen P, Kleinschmidt J, Hallek M (2002). "The VP1 capsid protein of adeno-associated virus type 2 is carrying a phospholipase A2 domain required for virus infectivity". J Gen Virol. ج. 83 ع. Pt 5: 973–8. PMID:11961250.{{استشهاد بدورية محكمة}}: صيانة الاستشهاد: أسماء متعددة: قائمة المؤلفين (link)
  5. ^ Hube B, Stehr F, Bossenz M, Mazur A, Kretschmar M, Schafer W (2000). "Secreted lipases of Candida albicans: cloning, characterisation and expression analysis of a new gene family with at least ten members". Arch. Microbiol. 174 (5): 362–374. doi:10.1007/s002030000218. ببمد11131027.
  6. ^ NCBI - WWW Error Blocked Diagnostic [وصلة مكسورة] نسخة محفوظة 05 مارس 2010 على موقع واي باك مشين.
  7. ^ Familial lipoprotein lipase deficiency - Genetics Home Reference نسخة محفوظة 18 نوفمبر 2004 على موقع واي باك مشين.
  8. ^ Gilbert B, Rouis M, Griglio S, de Lumley L, Laplaud P (2001). "Lipoprotein lipase (LPL) deficiency: a new patient homozygote for the preponderant mutation Gly188Glu in the human LPL gene and review of reported mutations: 75 % are clustered in exons 5 and 6". Ann Genet. ج. 44 ع. 1: 25–32. DOI:10.1016/S0003-3995(01)01037-1. PMID:11334614.{{استشهاد بدورية محكمة}}: صيانة الاستشهاد: أسماء متعددة: قائمة المؤلفين (link)
  9. ^ Crenon I, Foglizzo E, Kerfelec B, Verine A, Pignol D, Hermoso J, Bonicel J, Chapus C (1998). "Pancreatic lipase-related protein type I: a specialized lipase or an inactive enzyme". Protein Eng. ج. 11 ع. 2: 135–42. DOI:10.1093/protein/11.2.135. PMID:9605548.{{استشهاد بدورية محكمة}}: صيانة الاستشهاد: أسماء متعددة: قائمة المؤلفين (link)
  10. ^ De Caro J, Carriere F, Barboni P, Giller T, Verger R, De Caro A (1998). "Pancreatic lipase-related protein 1 (PLRP1) is present in the pancreatic juice of several species". Biochim Biophys Acta. ج. 1387 ع. 1–2: 331–41. DOI:10.1016/S0167-4838(98)00143-5. PMID:9748646.{{استشهاد بدورية محكمة}}: صيانة الاستشهاد: أسماء متعددة: قائمة المؤلفين (link)

وصلات اضافية

[عدل]


pFad - Phonifier reborn

Pfad - The Proxy pFad of © 2024 Garber Painting. All rights reserved.

Note: This service is not intended for secure transactions such as banking, social media, email, or purchasing. Use at your own risk. We assume no liability whatsoever for broken pages.


Alternative Proxies:

Alternative Proxy

pFad Proxy

pFad v3 Proxy

pFad v4 Proxy